Komponen dan Cara Kerja Enzim

Komponen Enzim

            Enzim (biokatalisator) adalah senyawa protein sederhana maupun protein kompleks yang bertindak sebagai katalisator spesifik. Enzim yang tersusun dari protein sederhana jika diuraikan hanya tersusun atas asam amino saja, misalnya pepsin, tripsin, dan kemotripsin. Sementara itu, enzim yang berupa protein kompleks bila diuraikan tersusun atas asam amino dan komponen lain.

            Enzim lengkap atau sering disebut holoenzim, terdiri atas komponen protein dan nonprotein. Komponen protein yang menyusun enzim disebut apoenzim . Komponen ini mudah mengalami denaturasi, misalnya oleh pemanasan dengan suhu tinggi. Adapun penyusun enzim yang berupa komponen non-protein dapat berupa komponen organik dan anorganik. Komponen organik yang terikat kuat oleh protein enzim disebut gugus prostetik, sedangkan komponen organik yang terikat lemah disebut  koenzim. Beberapa contoh koenzim antara lain: vitamin (vitamin B1, B2, B6, niasin, dan biotin), NAD (nikotinamida adenin dinukleotida), dan koenzim A (turunan asam pentotenat). Komponen anorganik yang terikat lemah pada protein enzim disebut  kofaktor  atau aktivator, misalnya beberapa ion logam seperti Zn²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺, Mg²⁺, K⁺, Fe²⁺, dan Na⁺.

Cara Kerja Enzim

            Salah satu ciri khas enzim yaitu bekerja secara spesifik. Artinya, enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Beberapa teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim.

a.         Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci)

Teori ini dikemukakan oleh Fischer (1898). Enzim di-umpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil dan dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut  sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Perhatikan gambar berikut.

     Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi alosterik dapat diibaratkan sebagai  sakelar yang dapat menyebabkan kerja enzim meningkat ataupun menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat (inhibitor), konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang. Namun, jika sisi alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka enzim menjadi aktif kembali.

b.      Induced Fit Theory  (Teori Ketepatan Induksi)

Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.